„Priony są białkami, które pod względem chorobotwórczości dzielimy na priony fizjologiczne PrP^C (C – cellular) oraz priony patogenne PrP^Sc (Sc – scrapie). Badania wykazały, że informacja genetyczna o budowie prionów jest zawarta w genomach wielu organizmów, a białko prionowe (PrP^C) jest syntetyzowane przez komórki nie tylko ssaków, ptaków, niektórych owadów, ale także drożdży i grzybów nitkowatych. Udowodniono także, że wszystkie jak dotąd przebadane pod tym kątem kręgowce, mają gen prnp kodujący peptyd PrP^C. Białko prionowe PrP^C jest syntetyzowane w komórkach, tak jak inne białka organizmu i przechodzi obróbkę potranslacyjną, po czym jest wynoszone na powierzchnię komórki, z którą jest związane morfologicznie i czynnościowo. Białka te (PrP^C) nie są chorobotwórcze dla organizmu, w którym występują […] są zbudowane z około 255 aminokwasów […] a w strukturze przestrzennej dominuje u nich konformacja trzech α-helis, stanowiących aż 43% całości cząsteczki, natomiast konformacja β-harmonijki to zaledwie 3%. PrP^C ma trójwymiarowy, spiralny kształt, dzięki czemu to białko przyjmuje postać globularną. […] Patogenna izoforma białka prionowego PrP^Sc w 30% zbudowana jest ze struktury α-helikalnej i aż w 43% ze struktury β-fałdowanej, co w znacznym stopniu wpływa na jej budowę przestrzenną i właściwości. Wynikiem przewagi domen β-pofałdowanych są łańcuchy aminokwasów układające się względem siebie równolegle, przez co tworzy się postać liniowa oporna na czynniki fizykochemiczne i enzymatyczne”: w tym zadaniu musisz skonstruować wykres kolumnowy, w którym porównasz procentową zawartość α-helisy i β-harmonijki w cząsteczkach białek PrP^C i PrP^Sc.